home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Software Vault: The Diamond Collection / The Diamond Collection (Software Vault)(Digital Impact).ISO / cdr16 / med9505a.zip / M9550201.TXT < prev    next >
Text File  |  1995-03-04  |  3KB  |  43 lines
  1.        Document 0201
  2.  DOCN  M9550201
  3.  TI    Human immunodeficiency virus-1 reverse transcriptase heterodimer
  4.        stability.
  5.  DT    9505
  6.  AU    Lebowitz J; Kar S; Braswell E; McPherson S; Richard DL; Department of
  7.        Microbiology, University of Alabama at Birmingham; 35294.
  8.  SO    Protein Sci. 1994 Sep;3(9):1374-82. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/95135290
  10.  AB    Structural and biochemical evidence strongly supports a heterodimeric
  11.        (p66p51) active form for human immunodeficiency virus-1 reverse
  12.        transcriptase (RT). Heterodimer stability was examined by sedimentation
  13.        analysis as a function of temperature and ionic strength. Using NONLIN
  14.        regression software, monomer-dimer-trimer and monomer-dimer-tetramer
  15.        association models gave the best fit to the analytical ultracentrifuge
  16.        sedimentation equilibrium data. The heterodimer is the predominant form
  17.        of RT at 5 degrees C, with a dimerization Ka value of 5.2 x 10(5) M-1
  18.        for both models. Ka values of 2.1 x 10(5) and 3.8 x 10(5) M-1 were
  19.        obtained for the respective association models at 20 degrees C. RT in 50
  20.        and 100 mM Tris, pH 7.0, completely dissociates at 37 degrees C and
  21.        behaves as an ideal monomeric species. The dissociation of RT as a
  22.        function of increasing temperature was also observed by measuring the
  23.        decrease in sedimentation velocity (sw,20). If the stabilization of the
  24.        heterodimer was due primarily to hydrophobic interactions we would
  25.        anticipate an increase in the association from 21 degrees C to 37
  26.        degrees C. The opposite temperature dependence for the association of RT
  27.        suggests that electrostatic and hydrogen bond interactions play an
  28.        important role in stabilizing heterodimers. To examine the effect of
  29.        ionic strength on p66p51 association we determined the changes in sw,20
  30.        as a function of NaCl concentration. There is a sharp decrease in sw,20
  31.        between 0.10 and 0.5 M NaCl, leading to apparent complete dissociation.
  32.        The above results support a major role for electrostatic interactions in
  33.        the stabilization of the RT heterodimer.
  34.  DE    Cold  Enzyme Stability  Heat  HIV-1/*ENZYMOLOGY  Molecular Weight
  35.        Osmolar Concentration  Protein Conformation  Reverse
  36.        Transcriptase/*CHEMISTRY/DRUG EFFECTS  Sodium Chloride/PHARMACOLOGY
  37.        Support, Non-U.S. Gov't  Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.  Support, U.S.
  38.        Gov't, P.H.S.  Ultracentrifugation  JOURNAL ARTICLE
  39.  
  40.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  41.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  42.  
  43.